Badanie enzymów i izoenzymów

Enzymy są specyficznymi białkami, które spełniają rolę biologicznych katalizatorów w organizmie. Enzymy zawarte są we wszystkich komórkach ciała, gdzie ich stężenie jest znacznie wyższe niż w osoczu krwi. Surowica krwi

, której skład enzymatyczny jest względnie stały, jest najczęściej wykorzystywana jako przedmiot badań.Prawidłowa aktywność enzymów w surowicy odzwierciedla zależność między biosyntezą a uwalnianiem enzymów( przy zwykłej odnowie komórkowej), a także ich usuwanie z krwioobiegu. Zwiększenie szybkości odnawiania enzymów, uszkodzenie komórek zwykle prowadzi do zwiększenia aktywności enzymów w surowicy. W surowicy krwi rozróżnia się trzy grupy enzymów: komórkową, wydzielniczą i wydalniczą.

enzymy komórkowe w zależności od położenia w tkance podzielona na dwie grupy:

■ niespecyficzne enzymów, które katalizują wspólne dla wszystkich tkanek i reakcji wymiany w większości narządów i tkanek;

■ specyficzne dla narządu lub wskaźniki enzymy specyficzne tylko dla określonego rodzaju tkanki.

Aktywność enzymów komórkowych w surowicy jest niska lub nie występuje. W procesach patologicznych aktywność enzymów z tej grupy w surowicy zależy od szybkości uwalniania z komórek, która z kolei zależy od szybkości i stopnia uszkodzenia.

wydzielania enzymów( ceruloplazminy pseudocholinesterase, lipopro-lipazy polimery białkowe) są odprowadzane bezpośrednio do osocza krwi i wykonywać określone funkcje nim. Enzymy te są syntetyzowane w wątrobie i są stale uwalniane do osocza. Ich aktywność w surowicy jest wyższa niż w komórkach lub tkankach. W praktyce klinicznej są one interesujące, gdy ich aktywność w surowicy krwi staje się niższa niż normalnie z powodu upośledzenia czynności wątroby. Wydalniczy utworzone enzymy

narządów trawiennych( trzustka, błonie śluzowej jelit, wątroby, dróg żółciowych śródbłonka oddechowych).Należą do nich a-amylaza, lipaza, alkaliczna fosfataza itd. Zwykle ich aktywność w surowicy jest niska i stała. Jednak w patologii, gdy jakakolwiek zwykła droga wydalania jest zablokowana, aktywność tych enzymów w surowicy znacząco wzrasta.

Zmierzona aktywność enzymów może wynikać z obecności bardzo bliskich właściwości, ale nieco odmiennych form cząsteczkowych enzymów. Te różne formy nazywane są izoenzymami.izoenzymy badania w praktyce klinicznej, jest przedmiotem zainteresowania, utworzone podczas poszczególnych izoenzymów w różnych tkankach( na przykład, różne izozymy LDH dominują w sercu i wątrobie).

W celu kwantyfikacji aktywności enzymatycznej Komisja ds. Enzymów Międzynarodowej Unii Biochemicznej zaleciła standardową jednostkę międzynarodową( jm).Jednostką aktywności dowolnego enzymu jest jego ilość, która w optymalnych warunkach katalizuje konwersję 1 μmol substratu na minutę( μmol / min).

Aktywność enzymu ocenia się na podstawie szybkości katalizowanej reakcji w określonej temperaturze i pH ośrodka, stężenia substratu. Dlatego przy określaniu aktywności enzymów należy ściśle przestrzegać tych samych warunków.

Reakcja enzymatyczna jest wrażliwa na zmiany temperatury. Zwykle odbywa się to w temperaturze w zakresie

w zakresie 25-40 ° C, ale w różnych temperaturach optymalne pH, bufor, substrat i inne parametry są różne. Maksymalną aktywność większości enzymów w ludzkim ciele obserwuje się w temperaturze około 37 ° C.Dlatego do celów międzynarodowej standaryzacji pomiary aktywności enzymów przeprowadza się w danej temperaturze. Poniżej normalnych wartości aktywności enzymu podane są dla temperatury 37 ° C.Badanie

enzymy stosowane w praktyce klinicznej do różnych zadań: diagnozy, diagnostyka różnicowa, ocena dynamiki choroby, określenia skuteczności terapii, stopień odzysku i rokowania. Istnieją trzy typy enzymów zmian patologicznych: giperfermente mia - zwiększona aktywność enzymów niż normalne, hipo-enzym zawartości - jej spadek disfermentemiya - w wyglądzie enzymów we krwi, które nie są normalnie występują.